Una enzima para un roto o un descosido
Israel de la Red Guardado
Empecemos con las presentaciones. El firmante en esta ocasión es otro antiguo estudiante del Búho que, hace un par de años decidió hacer el petate y largarse al páramo leonés en busca de emociones académicas algo más fuertes, enrolándose en estudios de Ciencia y Tecnología de Alimentos. Al requerimiento de su viejo Profesor, no ha dejado pasar la oportunidad de hacer su pequeña contribución a este Blog y ha optado por hablar de una proteína poco conocida por los consumidores, pero que posee suma importancia en medicina, la industria agroalimentaria y de la que la ‘nouvelle cuisine’ (léase gastronomía molecular en otros ámbitos) está sacando provecho: la transglutaminasa.
Debo recordar para los no iniciados (me encanta esta frase) que una enzima es una proteína que acelera las reacciones químicas que se dan en los organismos vivos, reduciendo lo que los químicos llamamos energía de activación de la reacción, que es la energía necesaria para que la reacción comience (el pequeño empujoncito que hay que dar para que un sistema se anime, vamos). A un punto determinado de la estructura de la enzima, llamado centro activo, se une una sustancia química llamada sustrato. El centro activo es específico (en el sentido que no todas las sustancias químicas pueden unirse a él sino aquellas para las que está diseñado por nuestra evolución). Ese centro activo está compuesto por diversos aminoácidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos facilitan la unión del sustrato a la enzima, y en este lugar ocurre una reacción química determinada. Posteriormente, el sustrato modificado o producto es liberado y la enzima puede volver a utilizarse, como si de un molde se tratara, para la misma reacción.
Pero volvamos al tema… La transglutaminasa, llamada también factor sanguíneo XIIa, es de vital importancia para los humanos (y para los que no lo son). La falta de este factor en los seres vivos provoca anemia perniciosa. Esta proteína también está asociada a la intolerancia al gluten, y parece ser la inmunomediadora responsable de la enfermedad celíaca (transglutaminasa tisular). Además, la transglutaminasa está involucrada en los procesos de queratinización de la epidermis y en el mantenimiento de la hemostasia, es decir, la detención de una hemorragia por agregación de las plaquetas. Pero esta enzima posee propiedades funcionales que resultan muy jugosas para otros campos que se alejan de la fisiología y la medicina. La transglutaminasa es una acil-transferasa, es decir, cataliza la transferencia de grupos acilo a otras moléculas, dando lugar a un entrecruzamiento entre distintas proteínas o distintas partes de una misma proteína. Estos grupos acilo son transferidos de restos de glutamina o metionina a restos lisilo, por lo que se combinan ambos restos por un enlace isopeptídico.
Las condiciones óptimas de esta reacción pueden ser fácilmente controladas (4h, 50ºC, pH=6,5) y la enzima transglutaminasa se puede inactivar también de manera sencilla (90ºC, 10 min). Cuando las concentraciones de proteína son altas, el entrecruzamiento da lugar a la formación de geles proteicos y películas a temperatura ambiente, que son estables a elevadas temperaturas. Además, este entrecruzamiento permite mejorar la calidad nutritiva de las proteínas, pudiendo combinarse lisina y metionina (aminoácidos esenciales) con la glutamina (aminoácido no esencial).
Esta reacción abre un amplio abanico de posibilidades para la industria agroalimentaria, al proporcionar la capacidad de formar geles a proteínas que antes no la tenían. Las gelatinas modificadas con transglutaminasa de orígen microbiano incluso forman geles de mayor fuerza (se incrementa a mayor concentración de enzima) y de mayor viscosidad, incrementándose también el punto de fusión (hasta >90 ºC).
En 1980 la industria agroalimentaria inicia estudios de aplicación de transglutaminasas obtenidas a partir de plasma de vacas y del hígado del conejo de indias para la modificación de proteínas. En 1987 se inician los estudios para la obtención de transglutaminasas a partir de microrganismos, descubriéndose en 1989 el microorganismo responsable (Streptoverticillium sp.). En 1994 se descubre el microorganismo más eficiente para la obtención de transglutaminasa, el Streptoverticillium mobaerense, utilizado para la obtención, mediante nuevas tecnologías de procesamiento, de nuevos alimentos mejorados.
Actualmente se utilizan transglutaminasas de orígen vegetal, animal y sobre todo, las derivadas de este origen microbiano. Los alimentos modificados mediante transglutaminasas son digeridos y metabolizados de forma normal. Algunos ejemplos de la aplicación de estas enzimas son la producción de quesos y helados con bajo contenido en grasa, la utilización en pan industrial para mejorar la elasticidad de la masa y la firmeza de la miga, la aplicación en yogures para aumentar la retención de agua y mantenerse como gel y, por supuesto, la modificación de las propiedades funcionales en las gelatinas de mesa y de cobertura, entre otras muchas aplicaciones.
El uso más novedoso de las transglutaminasas se da en el ámbito de la cocina creativa que invade nuestros restaurantes donde se utilizan como una especie de “pegamento de proteínas”. Las transglutaminasas pueden emplearse para producir carne reestructurada a partir de pescado o ternera, con una mejor textura, a partir de la unión de pequeños trozos de carne entre sí, sin necesidad de añadir fosfatos u otras sales.
Esto se lleva a cabo mediante la llamada “reacción de la plasteína”. En ella, un concentrado proteico cárnico se hidroliza con proteasas (enzimas que degradan las proteínas), se purifica y se concentra. Después, mediante la aplicación de transglutaminasas se reestructura, formandose un “gel de plasteína”, que puede tomar diversas formas: filete, entrecot,…
Esta reacción es muy interesante, ya que mejora las propiedades funcionales de algunas proteínas, aumenta su valor nutritivo y digestibilidad y mejora la calidad de proteínas no convencionales, obtenidas de plantas, algas… En la foto de la derecha podeis ver a Wylie Dufresne, chef del vanguardista restaurante neoyorquino WD-50 que ha inventado un tipo especial de pasta en la que usando sobre todo carne de gambas o similares consigue unirla mediante transglutaminasa .
Debo recordar para los no iniciados (me encanta esta frase) que una enzima es una proteína que acelera las reacciones químicas que se dan en los organismos vivos, reduciendo lo que los químicos llamamos energía de activación de la reacción, que es la energía necesaria para que la reacción comience (el pequeño empujoncito que hay que dar para que un sistema se anime, vamos). A un punto determinado de la estructura de la enzima, llamado centro activo, se une una sustancia química llamada sustrato. El centro activo es específico (en el sentido que no todas las sustancias químicas pueden unirse a él sino aquellas para las que está diseñado por nuestra evolución). Ese centro activo está compuesto por diversos aminoácidos. Las cadenas laterales de los aminoácidos facilitan la unión del sustrato a la enzima, y en este lugar ocurre una reacción química determinada. Posteriormente, el sustrato modificado o producto es liberado y la enzima puede volver a utilizarse, como si de un molde se tratara, para la misma reacción.
Pero volvamos al tema… La transglutaminasa, llamada también factor sanguíneo XIIa, es de vital importancia para los humanos (y para los que no lo son). La falta de este factor en los seres vivos provoca anemia perniciosa. Esta proteína también está asociada a la intolerancia al gluten, y parece ser la inmunomediadora responsable de la enfermedad celíaca (transglutaminasa tisular). Además, la transglutaminasa está involucrada en los procesos de queratinización de la epidermis y en el mantenimiento de la hemostasia, es decir, la detención de una hemorragia por agregación de las plaquetas. Pero esta enzima posee propiedades funcionales que resultan muy jugosas para otros campos que se alejan de la fisiología y la medicina. La transglutaminasa es una acil-transferasa, es decir, cataliza la transferencia de grupos acilo a otras moléculas, dando lugar a un entrecruzamiento entre distintas proteínas o distintas partes de una misma proteína. Estos grupos acilo son transferidos de restos de glutamina o metionina a restos lisilo, por lo que se combinan ambos restos por un enlace isopeptídico.
Las condiciones óptimas de esta reacción pueden ser fácilmente controladas (4h, 50ºC, pH=6,5) y la enzima transglutaminasa se puede inactivar también de manera sencilla (90ºC, 10 min). Cuando las concentraciones de proteína son altas, el entrecruzamiento da lugar a la formación de geles proteicos y películas a temperatura ambiente, que son estables a elevadas temperaturas. Además, este entrecruzamiento permite mejorar la calidad nutritiva de las proteínas, pudiendo combinarse lisina y metionina (aminoácidos esenciales) con la glutamina (aminoácido no esencial).
Esta reacción abre un amplio abanico de posibilidades para la industria agroalimentaria, al proporcionar la capacidad de formar geles a proteínas que antes no la tenían. Las gelatinas modificadas con transglutaminasa de orígen microbiano incluso forman geles de mayor fuerza (se incrementa a mayor concentración de enzima) y de mayor viscosidad, incrementándose también el punto de fusión (hasta >90 ºC).
En 1980 la industria agroalimentaria inicia estudios de aplicación de transglutaminasas obtenidas a partir de plasma de vacas y del hígado del conejo de indias para la modificación de proteínas. En 1987 se inician los estudios para la obtención de transglutaminasas a partir de microrganismos, descubriéndose en 1989 el microorganismo responsable (Streptoverticillium sp.). En 1994 se descubre el microorganismo más eficiente para la obtención de transglutaminasa, el Streptoverticillium mobaerense, utilizado para la obtención, mediante nuevas tecnologías de procesamiento, de nuevos alimentos mejorados.
Actualmente se utilizan transglutaminasas de orígen vegetal, animal y sobre todo, las derivadas de este origen microbiano. Los alimentos modificados mediante transglutaminasas son digeridos y metabolizados de forma normal. Algunos ejemplos de la aplicación de estas enzimas son la producción de quesos y helados con bajo contenido en grasa, la utilización en pan industrial para mejorar la elasticidad de la masa y la firmeza de la miga, la aplicación en yogures para aumentar la retención de agua y mantenerse como gel y, por supuesto, la modificación de las propiedades funcionales en las gelatinas de mesa y de cobertura, entre otras muchas aplicaciones.
El uso más novedoso de las transglutaminasas se da en el ámbito de la cocina creativa que invade nuestros restaurantes donde se utilizan como una especie de “pegamento de proteínas”. Las transglutaminasas pueden emplearse para producir carne reestructurada a partir de pescado o ternera, con una mejor textura, a partir de la unión de pequeños trozos de carne entre sí, sin necesidad de añadir fosfatos u otras sales.
Esto se lleva a cabo mediante la llamada “reacción de la plasteína”. En ella, un concentrado proteico cárnico se hidroliza con proteasas (enzimas que degradan las proteínas), se purifica y se concentra. Después, mediante la aplicación de transglutaminasas se reestructura, formandose un “gel de plasteína”, que puede tomar diversas formas: filete, entrecot,…
Esta reacción es muy interesante, ya que mejora las propiedades funcionales de algunas proteínas, aumenta su valor nutritivo y digestibilidad y mejora la calidad de proteínas no convencionales, obtenidas de plantas, algas… En la foto de la derecha podeis ver a Wylie Dufresne, chef del vanguardista restaurante neoyorquino WD-50 que ha inventado un tipo especial de pasta en la que usando sobre todo carne de gambas o similares consigue unirla mediante transglutaminasa .
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