miércoles, 12 de julio de 2006

Como dos manos. Quiralidad y evolución (actualización de la entrada del 8 de abril).

La verdad es que no sé muy bien cómo hacer esto. Un blog es un diario y, por tanto, debe ser sensible a los continuos cambios que se producen en el entorno en el que el blog se maneja. En este caso, el entorno de una Química viva, compleja y mutante. Hay determinados temas en los que, de repente, me llegan informaciones relevantes o que cambian el modo de pensar que tenía en el momento de redactar una entrada. Parece razonable que ello debiera conllevar una revisión en la entrada, pero si esa revisión sigue llevando la fecha original, el blog pierde su condición de diario, baqueteado por los vaivenes de cada día. Y si borro la entrada original, escribo la revisada y le pongo la fecha en la que he redactado las modificaciones, de nuevo el blog pierde su carácter de notario de mis placeres y desdichas. Así que no veo muchas más soluciones al asunto que seguir en plan diario y punto.

Hace más de tres meses que escribí una entrada relativa a la quiralidad. Ahora me veo en la obligación de añadir una serie de nuevas hipótesis en torno a la quiralidad de los seres vivos a las que he tenido acceso en un reciente artículo de Nature. Acababa yo esa entrada escribiendo:

Pero lo que más me ha sorprendido en los últimos tiempos en torno a la quiralidad es una serie de artículos que he leído en el que se plantea esta propiedad como una de las grandes incógnitas de la teoría evolucionista del origen de la vida. Resulta que casi todos los polímeros biológicos que nos constituyen son homoquirales, esto es, constituidos casi en exclusiva por uno de los isómeros quirales posibles y no por mezclas de ambos. Todos los aminoácidos que dan lugar a las proteínas son del tipo L, esto es, que desvían la luz polarizada a la izquierda. Y todos los carbohidratos que forman parte del ADN son isómeros quirales R (justo el efecto contrario). Y son así porque tienen que ser. Si en una proteína se nos metiera como imperfección el enantiómero inadecuado, ésta no podría adquirir la estructura adecuada. Y la famosa estructura de doble hélice del ADN no podría formarse si un monómero L entrara donde debía entrar un R, no almacenando así la información que soporta la vida.

Y, sin embargo, lo lógico es que no se formaran estructuras homoquirales. La síntesis biológica de estos materiales parte, en principio, de monómeros que son mezclas de enantiómeros y hay una regla bien establecida en Química Orgánica que establece que, a partir de esas mezclas de isómeros quirales, es imposible obtener polímeros homoquirales. La pregunta que atormenta a los partidarios de la teoría evolucionista de la vida es: ¿cómo es posible que se haya conseguido esa estructura homogénea en los componentes esenciales de nuestro organismo?. Porque aquí no hay un Pasteur que ande mirando al microscopio la diferente morfología de uno y otro enantiómero y separándolos con pinzas.

Aunque hay diversas teorías al respecto (podeis visitar, por ejemplo, esta página web), lo cierto es que la cosa no está nada clara.

O parecía no estarlo cuando yo finalicé esta entrada el día 8 de abril. Sin embargo, en el número de la revista Nature del pasado 1 de junio aparecía un artículo firmado por investigadores del Imperial College de Londres, de la Universidad de Calgari y de la empresa Mitsubishi Farma que plantea una hipótesis que pudiera ser la solución al intrigante problema.

Las reacciones de condensación que dan lugar a las proteínas a partir de los aminoácidos son reacciones clásicas en Química Orgánica. El aminoácido tiene un grupo ácido (-COOH) en un extremo y un grupo amina (-NH2) en el otro. Cuando dos moléculas de aminoácido reaccionan entre sí, se forma un grupo amida -CO-NH- y una molécula de agua, pero al “dímero” así formado le queda un grupo ácido en un extremo y un grupo amina en el otro, por donde puede seguir creciendo. Una reacción de este tipo, con un sólo aminoácido da lugar a lo que llamamos polipéptidos (en realidad, para un polimérico de mente amplia como la mía, son poliamidas). Cuando intervienen uno o varios aminoácidos distintos lo que obtenemos es una proteína.

Esas reacciones de condensación son autocatalizadas por el propio grupo ácido del aminoácido, que juega así el doble papel de celestina y amante activo en este juego amoroso de grupos funcionales.

Pues bien, los investigadores arriba mencionados han demostrado que el papel del aminoácido en esa catálisis puede ser el determinante de una síntesis de proteínas conducente a isómeros quirales de un sólo tipo y no del contrario. El problema está en la concentración. Si el aminoácido está en proporciones bajas y absolutamente disuelto en el medio de reacción, la quiralidad tras la reacción catalizada está relacionada con las proporción de isómeros quirales del aminoácido existente en el medio. Pero si la concentración es alta, se llega a la saturación de la disolución y parte del aminoácido queda en estado sólido, la cosa cambia. Los investigadores han demostrado que, en estos casos, con independencia del contenido en isómeros quirales del aminoácido, la reacción catalizada conduce inevitablemente a un producto con una quiralidad determinada. Y, concretamente, en reacciones catalizadas por un aminoácido conocido como serina, si ésta está en una disolución saturada, cataliza la formación de un producto que contiene más de un 99% de uno de los dos isómeros quirales.

Los investigadores especulan que si determinados aminoácidos, como la serina, estuvieran en exceso en una “sopa” de aminoacidos a partir de la que pudiera darse origen a la vida, podrían determinar la casi perfecta homoquiralidad de las moléculas biológicas. Una hipótesis de trabajo a partir de unos datos experimentales. Vamos a ver quien y cómo se opone a la hipótesis.

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Boredom is the highest mental state, según Einstein. Pero, a veces, aburrirse cansa. Y por eso ando en esto, persiguiendo quimiofóbicos.